As proteínas de ligação a odores (OBPs) são pequenas proteínas da família das lipocalinas com a capacidade de se ligarem a moléculas odoríferas. As OBPs podem ser utilizadas em inúmeras áreas devido à boa estabilidade térmica, alta resistência a solventes orgânicos e à digestão proteolítica sua capacidade de ligar diferentes classes de odores, incluindo a deteção de substâncias perigosas. Resultado da atividade diária e do exercício físico, o ser humano transpira e o que pode despoletar o desenvolvimento de odores desagradáveis. Neste trabalho, e com o intuito de diminuir o odor dos têxteis foram desenhadas 3 sequências de OBPs de porco, com capacidade de se ligar a tecidos de algodão e poliéster. Das 3 proteínas, designadas de OBP 1, OBP 2 e OBP 3 (por motivos de confidencialidade), apenas a OBP 1 e a OBP 2 expressaram, tendo a OBP 3 sido excluída do presente estudo. A caracterização físico-química das proteínas produzidas e da proteína wild-type (wt) foi realizada através das técnicas de MALDI-TOF, FTIR e Dicroísmo circular. Concluiu-se que a OBP1 e a OBP 2 apresentavam uma estrutura secundaria diferente da OBP wild-type (wt) e que, quando aplicada uma temperatura superior a 60 °C, seguida de uma incubação a 4 °C, tanto a OBP 1 como a OBP 2 recuperavam a sua estrutura, fenómeno que não ocorreu com a OBP wt. Foi estudada a ligação das proteínas a uma molécula modelo (1-AMA) e a fragrâncias (β Citronellol, (-)-Menthol, Eugenol e Citronellil Valerate) e concluiu-se que a fragrância com melhor coeficiente de ligação (