Resumen La lignina peroxidasa (EC 1.11.1.14), LiP, es una metaloenzima extracelular producida principalmente por basidiomicetos del género Phanerochaete que degrada la lignina oxidando el enlace Cα-Cβ en las cadenas laterales de sus unidades fenilpropilo, así como otros compuestos aromáticos de alto potencial redox, mediante radicales catiónicos aromáticos [1–7]. Esta oxidorreductasa de bajo peso molecular (38-43 kDa) y aproximadamente 50×40×40 Å pertenece a la superfamilia de las peroxidasas clase II, presentando en su estructura tres α-hélices mayores, ocho hélices menores y tres pares de láminas-β antiparalelas, cuatro puentes disulfuro, dos iones Ca+2, un ion OH-, tres glicosilaciones y un grupo hemo que conforma su sitio activo junto a seis residuos, tres distales y tres proximales, con una histidina como quinto ligando del átomo de FeII [2–6, 8]; el cual se encuentra fijado al bolsillo hemo por un puente de hidrógeno entre el grupo propionato de la porfirina y un aminoácido dicarboxílico, tal que LiP cuenta con dos canales de acceso donde se unirá el sustrato y en el que se encuentran tanto los residuos catalíticos, como aquellos estabilizadores de los estados de transición [2, 4, 6, 8]; lo que explica su bajo pH óptimo de 3.0, pues un pH más básico desestabilizaría al bolsillo hemo, perdiendo su actividad catalítica [2, 4]. El conocimiento actual sobre esta enzima es fruto del interés por los organismos y bioprocesos lignolíticos de las décadas de los 70’s y 80’s que llevó al estudio de los hongos de la podredumbre blanca, especialmente Phanerochaete chrysosporium, resultando en el descubrimiento de la lignasa en 1983 y su diferenciación entre “lignasa dependiente de manganeso” (MnP) y “lignasa dependiente de peróxido de hidrógeno” (LiP) junto a la caracterización de seis de sus ocho isozimas por Karen E. Murtagh y Roberta Lee Farell en 1984 [4, 7]. Así mismo, debido a la alta producción de dióxido de carbono durante la lignólisis y que este proceso continuaba una vez iniciado sin necesidad de una regulación directa por parte de la LiP debido a la generación continua de radicales, su actividad catalítica se denominó “combustión enzimática” [1]; que, similar al de otras peroxidasas, consta de tres fases que implican la transformación del grupo hemo, la reducción del peróxido de hidrógeno y la producción de los radicales aromáticos mediante reacciones redox [3, 4, 6, 9]; en el cual intervienen enzimas productoras del H2O2 y de los metabolitos aromáticos (principalmente alcohol veratrílico) que fungirán como sustratos, al igual que enzimas reguladoras que evitan la formación de compuestos tóxicos que puedan ser absorbidos[7]. Debido a su inespecificidad, es idónea para degradar una amplia variedad de xenobióticos recalcitrantes ya sean o no fenólicos, como tintes textiles y restos de carbón sin quemar, de afluentes con gran eficiencia [1, 3, 4]; así como un activo aclarante en cosmética, pues, el responsable del tono oscuro de la piel es un polipirrol [1, 3, 10]. Además, su capacidad lignolítica le ha valido su implementación desde los 80’s en el biopulping y el bioblanqueo de papel, al igual que la producción de fibras vegetales y en la obtención de azúcares fácilmente fermentables para la producción de etanol como biocombustible a bajo costo a partir de biomasa vegetal [1, 3, 4, 7, 9]. Demostrando así su enorme potencial para el futuro.

{"references": ["Levin L, Forchiassin F. Aplicaciones biotecnol\u00f3gicas de los hongos lignocelulol\u00edticos. INDUSTRIA & QUIMICA [Internet]. 2006 [citado 2022 sep 29];352(12):28\u201331. Available from: https://ri.conicet.gov.ar/handle/11336/30556", "Piontek K, Smith AT, Blodig W. Lignin peroxidase structure and function. Biochem Soc Trans [Internet]. 2001 may 1 [citado 2022 sep 29];29(2):111\u20136. Available from: https://doi.org/10.1042/bst0290111", "Falade AO, Nwodo UU, Iweriebor BC, Green E, Mabinya L v, Okoh AI. Lignin peroxidase functionalities and prospective applications. Microbiologyopen [Internet]. 2017 [citado 2022 sep 29];6(1). Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5300883/", "Javier F, Due\u00f1as R. Caracterizaci\u00f3n molecular de un nuevo tipo de peroxidasa ligninol\u00edtica [Internet]. Madrid; 1998 dic [citado 2022 sep 29]. Available from: https://webs.ucm.es/BUCM/tesis/19972000/X/3/X3066901.pdf", "Mart\u0131\u0301nez AT. Molecular biology and structure-function of lignin-degrading heme peroxidases. Enzyme Microb Technol [Internet]. 2002 abr [citado 2022 oct 5];30(4):425\u201344. Available from: https://www.researchgate.net/publication/222055586_Molecular_biology_and_structure-function_of_lignin-degrading_heme_peroxidases_Enzyme_Microb_Technol_30_425-444", "Choinowski T, Blodig W, Winterhalter KH, Piontek K. The crystal structure of lignin peroxidase at 1.70 \u00c5 resolution reveals a hydroxy group on the C \u03b2 of tryptophan 171: A novel radical site formed during the redox cycle 1 1Edited by R. Huber. J Mol Biol [Internet]. 1999 feb [citado 2022 sep 29];286(3):809\u201327. Available from: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/10024453/", "Guti\u00e9rrez Su\u00e1rez A, Mart\u00ednez AT. Mecanismo de biodegradaci\u00f3n de la lignina. Revista Iberoamericana de Micolog\u00eda [Internet]. 1996 [citado 2022 sep 29];13:18\u201323. Available from: https://digital.csic.es/handle/10261/71580", "Worldwide Protein Data Bank. Full wwPDB X-ray Structure Validation Report [Internet]. 2020 [citado 2022 sep 29]. Available from: https://ftp.wwpdb.org/pub/pdb/validation_reports/lg/1lga/1lga_full_validation.pdf.gz", "T\u00e9llez Jurado A, Arana Cuenca A, Anducho Reyes M\u00c1, Mercado Flores Y. Panorama de la Industria de Celulosa y Papel y Materiales Lignocelul\u00f3sicos 2016. En: Area MC, Park SW, editores. 1a ed. S\u00e3o Pablo: Universidad Nacional de Misiones; 2017 [citado 2022 sep 29]. Available from: https://www.researchgate.net/publication/317094519", "Elure [Internet]. 2019 [citado 2022 sep 29]. Available from: https://www.elureskin.eu/"]}