Powered by OpenAIRE graph
Found an issue? Give us feedback
image/svg+xml art designer at PLoS, modified by Wikipedia users Nina, Beao, JakobVoss, and AnonMoos Open Access logo, converted into svg, designed by PLoS. This version with transparent background. http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Open_Access_logo_PLoS_white.svg art designer at PLoS, modified by Wikipedia users Nina, Beao, JakobVoss, and AnonMoos http://www.plos.org/ CEU Repositorio Inst...arrow_drop_down
image/svg+xml art designer at PLoS, modified by Wikipedia users Nina, Beao, JakobVoss, and AnonMoos Open Access logo, converted into svg, designed by PLoS. This version with transparent background. http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Open_Access_logo_PLoS_white.svg art designer at PLoS, modified by Wikipedia users Nina, Beao, JakobVoss, and AnonMoos http://www.plos.org/
image/svg+xml art designer at PLoS, modified by Wikipedia users Nina, Beao, JakobVoss, and AnonMoos Open Access logo, converted into svg, designed by PLoS. This version with transparent background. http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Open_Access_logo_PLoS_white.svg art designer at PLoS, modified by Wikipedia users Nina, Beao, JakobVoss, and AnonMoos http://www.plos.org/
ZENODO
Conference object . 2022
License: CC BY
Data sources: Datacite
image/svg+xml art designer at PLoS, modified by Wikipedia users Nina, Beao, JakobVoss, and AnonMoos Open Access logo, converted into svg, designed by PLoS. This version with transparent background. http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Open_Access_logo_PLoS_white.svg art designer at PLoS, modified by Wikipedia users Nina, Beao, JakobVoss, and AnonMoos http://www.plos.org/
ZENODO
Conference object . 2022
License: CC BY
Data sources: Datacite
image/svg+xml art designer at PLoS, modified by Wikipedia users Nina, Beao, JakobVoss, and AnonMoos Open Access logo, converted into svg, designed by PLoS. This version with transparent background. http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Open_Access_logo_PLoS_white.svg art designer at PLoS, modified by Wikipedia users Nina, Beao, JakobVoss, and AnonMoos http://www.plos.org/
ZENODO
Other literature type . 2022
License: CC BY
Data sources: ZENODO
versions View all 2 versions
addClaim

Termozimas proteasas como fuente de interés industrial

Authors: Laguna Morales, Olíblish Mariel;

Termozimas proteasas como fuente de interés industrial

Abstract

Resumen Gracias a la ciencia, poco antes de iniciar el siglo XXI, empezaron a descubrir microorganismos que viven en lugares en los cuáles no se imaginaba posible, organismos que han colonizado lugares donde se marcan los límites para otros. rompiendo y cambiando los parámetros previamente establecidos para asegurar que había vida como la temperatura y la presencia de agua [1]. Gracias a ello, ahora podemos ser conscientes que hay organismos en lugares considerados inhóspitos, pero con amplias y variadas aplicaciones. Dentro de esos lugares que albergan vida, la temperatura ejerce efecto sobre las moléculas y las estructuras biológicas modificando su actividad y la adaptación de los microorganismos. En la división establecida de acuerdo con la temperatura, están los termófilos cuya característica principal es que crecen en rangos mayores a 40 °C, pues sus enzimas junto a proteínas celulares les otorgan resistencia y estabilidad contra el calor [1, 2, 3]. Siendo así las termozimas, enzimas aisladas de organismos [4]. Las aplicaciones de las termozimas han sido cada vez más variadas, se han posicionado como un tema de interés y su investigación ha permitido su uso para la obtención de biocombustibles, clonación y secuenciado de ADN, procesamiento industrial del almidón, así como en otras áreas, pues presentan mayor resistencia a agentes desnaturalizantes como solventes orgánicos, detergentes y, como punto de interés, el calor. No representan un costo elevado a la industria pues no están condicionadas por la refrigeración para mantenerse activas con una vida prolongada que permite trabajar a temperaturas mayores [3, 4]. Enfocándonos en las proteasas, que pueden ser del tipo termozima, son enzimas que permiten el rompimiento de las proteínas en sus unidades fundamentales: aminoácidos o en péptidos, puesto que catalizan la hidrólisis de estas cadenas largas con la que por medio de su ataque hidrolítico rompen los enlaces peptídicos al unirse al sustrato por medio de sus sitios activos [3, 7, 9]. Es posible obtenerlas a partir de organismos presentes en las plantas, animales, bacterias y otros con origen microbiano como Thermoactinomyces vulgaris, Bacillus stearothermophilus o Pyrococcus fumary [2, 3, 5]. Las proteasas de tipo termozima conservan más del 60% de su termoestabilidad después de su actividad inicial a temperaturas de hasta 80 °C [9] y son ampliamente utilizada en el mercado con un porcentaje del 65% de uso y preferencia en comparación de otras termozimas en diversas industrias, incluyendo el interés biotecnológico que representan, como la panadera, médica y textil, entre otras permitiendo incluso la producción de nuevos péptidos [3, 6, 7, 8]. Las aplicaciones industriales de las proteasas, puesto que gran parte de los procesos ocurren bajo condiciones específicas de temperatura, han sido reconocidas por su adición a detergentes, y han emergido como alternativas en la síntesis orgánica [10]; además que hidrolizan tanto alimentos y bebidas [11]; son útiles para el diagnóstico de enfermedades como el cáncer, pues en la progresión de la enfermedad, las proteasas están implicadas en la metástasis [12], a todo esto, permiten la síntesis de fármacos enantioselectivos. Por otro lado, hace posible que la materia prima pueda ser aprovechada sin la necesidad de procesarla y tiene aplicación en el tratamiento de residuos, disminuyendo costos de la remediación generando pocos productos secundarios [13].

{"references": ["Ferreras E. Expresi\u00f3n y estudio de enzimas termoestables de inter\u00e9s biotecnol\u00f3gico. [Tesis doctoral]. Madrid. Universidad Aut\u00f3noma de Madrid. 2011.", "Almendros M. Nuevas enzimas termoestables aplicadas a la s\u00edntesis de nucle\u00f3tidos farmacol\u00f3gicamente activos. [Tesis doctoral]. Madrid. Universidad Aut\u00f3noma de Madrid. 2011.", "Su\u00e1rez C, Ram\u00edrez F, Monroy O, Alazard D, Fern\u00e1dez L. La vida a altas temperaturas: adaptaci\u00f3n de los microorganismos y aplicaci\u00f3n industrial de sus enzimas. Academia Mexicana de Ciencias. 2004;55:56-66.", "Blas E. Desarrollo de nuevas herramientas y protocolos de selecci\u00f3n de prote\u00ednas termoestables en Thermus thermophilus. [Tesis doctoral]. Madrid. Universidad Aut\u00f3noma de Madrid. 2007.", "Hern\u00e1ndez A. Identificaci\u00f3n de nuevas termoenzimas de inter\u00e9s industrial mediante metagen\u00f3mica. [Tesis de maestr\u00eda]. Espa\u00f1a. Universidade da Coru\u00f1a. 2018.", "Severino I. B\u00fasqueda de nuevas termozimas mediante la construcci\u00f3n de metagenotecas. [Tesis de maestr\u00eda]. Espa\u00f1a. Universidade da Coru\u00f1a. 2020.", "Rodwell V, Bender D, Botham K, Kennelly P, Weil P. Harper. Bioqu\u00edmica ilustrada. 31a ed. M\u00e9xico: Mc Graw Hill; 2019.", "Naquiche A. Aislamiento e identificaci\u00f3n de bacterias term\u00f3filas productoras de proteasas provenientes de los geiseres de Calientes, Candarave. Tacna-Per\u00fa. [Tesis de Licenciatura]. Per\u00fa. Universidad Nacional Jorge Basadre Grohmann. 2014.", "Morcelle S, Gomes M, Vairo S. Caracterizaci\u00f3n bioqu\u00edmica y estructural de proteasas. En: Caffini NO, coordinador. Enzimas proteol\u00edticas de vegetales superiores: Aplicaciones industriales. 1a ed. Buenos aires: Programa Iberoamericano de Ciencia y Tecnolog\u00eda para el Desarrollo; 2009. P.163-170.", "Gomes E, Umsza M, Martin N, da Silva R. Enzimas termoest\u00e1veis: fontes, produ\u00e7\u00e3o e aplica\u00e7\u00e3o industrial. Qu\u00edmica Nova, vol. 30, n.\u00ba 1, pp. 136\u2013145, febrero de 2007. Accedido el 23 de octubre de 2022. [En l\u00ednea]. Disponible: https://doi.org/10.1590/s0100-40422007000100025", "Ricardo B, Ibarz A, Pagan J. Hidrolizados de prote\u00edna: procesos y aplicaciones. Acta bioqu\u00edm. cl\u00edn. latinoam. [En l\u00ednea]. 2008 [consultado 23 de octubre de 2022]; 42(2): 227-236. Disponible en: http://www.scielo.org.ar/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S032529572008000200008&lng=es", "Florea-R\u00e9sendiz D, Castellanos-Ju\u00e1rez E, Ben\u00edtez-Bribiesca L. Las proteasas en la progresi\u00f3n neopl\u00e1stica. Gac M\u00e9d Mex. 2009; 146 (2): 131-139.", "Oliart-Ros RM, Manresa-Presas A, S\u00e1nchez-Otero MG. Utilizaci\u00f3n de microorganismos de ambientes extremos y sus productos en el desarrollo biotecnol\u00f3gico. CienciaUAT, 2016. [consultado el el 23 de octubre de 2022]; 11(1):79. [En l\u00ednea]. Disponible en: https://doi.org/10.29059/cienciauat.v11i1.556"]}

Country
Mexico
Keywords

enzimas; termozimas; proteasas; hidrólisis; péptidos, BIOLOGÍA Y QUÍMICA, enzimas; termozimas; proteasas; hidrólisis; péptidos

  • BIP!
    Impact byBIP!
    selected citations
    These citations are derived from selected sources.
    This is an alternative to the "Influence" indicator, which also reflects the overall/total impact of an article in the research community at large, based on the underlying citation network (diachronically).
    0
    popularity
    This indicator reflects the "current" impact/attention (the "hype") of an article in the research community at large, based on the underlying citation network.
    Average
    influence
    This indicator reflects the overall/total impact of an article in the research community at large, based on the underlying citation network (diachronically).
    Average
    impulse
    This indicator reflects the initial momentum of an article directly after its publication, based on the underlying citation network.
    Average
    OpenAIRE UsageCounts
    Usage byUsageCounts
    visibility views 9
    download downloads 7
  • 9
    views
    7
    downloads
    Powered byOpenAIRE UsageCounts
Powered by OpenAIRE graph
Found an issue? Give us feedback
visibility
download
selected citations
These citations are derived from selected sources.
This is an alternative to the "Influence" indicator, which also reflects the overall/total impact of an article in the research community at large, based on the underlying citation network (diachronically).
BIP!Citations provided by BIP!
popularity
This indicator reflects the "current" impact/attention (the "hype") of an article in the research community at large, based on the underlying citation network.
BIP!Popularity provided by BIP!
influence
This indicator reflects the overall/total impact of an article in the research community at large, based on the underlying citation network (diachronically).
BIP!Influence provided by BIP!
impulse
This indicator reflects the initial momentum of an article directly after its publication, based on the underlying citation network.
BIP!Impulse provided by BIP!
views
OpenAIRE UsageCountsViews provided by UsageCounts
downloads
OpenAIRE UsageCountsDownloads provided by UsageCounts
0
Average
Average
Average
9
7
Green