El artículo presenta un estudio computacional sobre la estabilidad mecánica de las proteínas SUMO 1 y SUMO 2, utilizando el protocolo Pull and Wait (PNW) dentro del marco de simulaciones de dinámica molecular. Estas proteínas, pertenecientes a la familia de modificadores tipo ubiquitina, desempeñan funciones clave en procesos celulares como la transcripción y la reparación del ADN. Mediante simulaciones realizadas con la plataforma CHARMM, se aplicó una fuerza a las proteínas para inducir su estiramiento y se analizó el comportamiento estructural, particularmente el rompimiento de puentes de hidrógeno. Los resultados muestran que SUMO 2 alcanza una mayor fuerza máxima (~620 pN) en comparación con SUMO 1 (~550 pN), aunque esta última requiere una mayor distancia para alcanzar dicha fuerza, lo que sugiere una mayor resistencia al despliegue. Además, se observó que los puentes de hidrógeno se rompen de manera escalonada y que el proceso está mediado por la presencia de moléculas de agua, que participan en la reorganización estructural de las proteínas durante el estiramiento. El estudio concluye que el protocolo Pull and Wait permite obtener resultados más realistas en comparación con otros métodos computacionales, y que este enfoque proporciona información valiosa sobre los mecanismos moleculares que determinan la estabilidad estructural de proteínas relacionadas con SUMO y la ubiquitina.