Проведен химический мутагенез штаммапродуцента эластолитических энзимов Вacillus sp. при помощи NметилN′нитроNнитрозогуанидина. Повышенная эластазная активность была выявлена у 2,1% из 1 000 исследованных мутантных вариантов, при этом она оставалась стабильной через 6 месяцев только у 7 вариантов. Уровень эластазной активности у отобранных вариантов был выше на 31–100% по сравнению с исходной культурой. Было установлено, что один из полученных мутантов Bacillus sp. 27 (88 м) отличается от исходного штамма по динамике синтеза энзимов и по таким физикохимическим показателям, как зависимость активности энзимного комплекса от кислотности среды и температуры. Было показано, что мутант синтезирует только одну сериновую протеазу с эластолитическим действием, которая имеет молекулярную массу 28,7 кДа. При этом синтез этого энзима увеличивается вдвое по сравнению с родительским штаммом.

Сhemical mutagenesis of producer strain of Bacillus sp. 27 elastolytic enzymes was analysed using NmethylN′nitroNnitrosoguanidine. 2.1% among a 1 000 of the investigated mutant variants shown a sign of elastase overactivity and only 7 variants proved to be stable during 6 months. Level of elastase activity for the selected variants was 31–100% higher as compared to the initial culture. It was found that one of the obtained Bacillus sp. 27 (88m) mutants was distinguished from the native culture in enzymes biosynthesis and in such physical and chemical indexes as enzyme complex dependence on pH and temperature of medium as well. It was shown that mutant 88m produced only one serine protease with elastolytic action which molecular mass was about 28,7 kDa. Synthesis of this enzyme was twice as much as in comparison with the native culture.