AbstractN‐Glykane können sich auf die Sicherheit und Wirksamkeit von Biopharmazeutika auswirken, weswegen sie bei deren Herstellung kontrolliert werden. Zur Charakterisierung von Glykosylierungsvarianten wird vermehrt Massenspektrometrie auf intakter Proteinebene herangezogen. Allerdings kann die Quantifizierung von N‐Glykoformen bei dieser Methode durch Anwesenheit einzelner Hexosereste als Folge von Glykierung oder O‐Glykosylierung verfälscht werden. Hier beschreiben wir eine einfache Strategie zur Bestimmung der tatsächlichen Häufigkeiten von N‐Glykoformen therapeutischer Antikörper, wobei zunächst das Ausmaß der Glykierung experimentell bestimmt und anschließend die “Hexosylierungsabweichung” rechnerisch korrigiert wird. Wir zeigen, dass die tatsächlichen Häufigkeiten von N‐Glykoformen deutlich von den ursprünglich gemessenen Werten abweichen können. Tatsächlich kann Glykierung beträchtliche Unterschiede im N‐Glykosylierungsmuster von Arzneimittelchargen maskieren. Folglich könnten sich unsere Beobachtungen auf die biopharmazeutische Qualitätssicherung auswirken. Darüber hinaus lösen wir einen generellen Fall des für die Massenspektrometrie fundamentalen Problems der Isobarizität.