La famille des phytochromes (phy) des photorécepteurs est d'une importance cruciale tout au long du cycle de vie des plantes supérieures. L'importation nucléaire induite par la lumière est nécessaire pour la plupart des réponses aux phytochromes. L'accumulation nucléaire de phyA dépend de deux protéines apparentées appelées FHY1 (HYpocotyl 1 allongé rouge lointain) et FHL (FHY1 Like), FHY1 jouant le rôle prédominant. La transcription de FHY1 et FHL est contrôlée par FHY3 (HYpocotyl 3 allongé rouge lointain) et FAR1 (FAr-red impaired Response 1), une paire apparentée de facteurs de transcription, qui contrôlent ainsi indirectement l'accumulation nucléaire de phyA. FHY1 et FHL interagissent préférentiellement avec la forme photo-activée de phyA, mais le mécanisme par lequel ils permettent l'accumulation de photorécepteurs dans le noyau reste non résolu. La comparaison de séquences de nombreuses protéines apparentées à FHY1 indique que seules les NLS situées à l'extrémité N-terminale et le domaine d'interaction phyA situé à l'extrémité C-terminale sont conservés. Nous démontrons que ces deux parties de FHY1 sont suffisantes pour la fonction FHY1. L'accumulation nucléaire de phyA est inhibée en présence de niveaux élevés de variants de FHY1 incapables d'entrer dans le noyau. De plus, l'accumulation nucléaire de phyA devient indépendante de la lumière et de FHY1 lorsqu'une séquence NLS est fusionnée à phyA, ce qui suggère fortement que FHY1 médiatise l'importation nucléaire de phyA activé par la lumière. Conformément à cette idée, FHY1 et FHY3 deviennent fonctionnellement dispensables chez les semis exprimant une version constitutivement nucléaire de phyA. Nos données suggèrent que le mécanisme découvert chez Arabidopsis est conservé chez les plantes supérieures. De plus, ce mécanisme nous permet de proposer un modèle expliquant pourquoi phyA a besoin d'une voie d'importation nucléaire spécifique.

La familia de fotorreceptores fitocromos (phy) es de crucial importancia a lo largo del ciclo de vida de las plantas superiores. La importación nuclear inducida por la luz es necesaria para la mayoría de las respuestas fitocromáticas. La acumulación nuclear de phyA depende de dos proteínas relacionadas llamadas FHY1 (hipocotilo alargado rojo lejano 1) y FHL (similar a FHY1), con FHY1 desempeñando la función predominante. La transcripción de FHY1 y FHL está controlada por FHY3 (hipocotilo alargado rojo lejano 3) y FAR1 (respuesta alterada FAr-rojo 1), un par relacionado de factores de transcripción, que por lo tanto controlan indirectamente la acumulación nuclear de phyA. FHY1 y FHL interactúan preferentemente con la forma activada por la luz de phyA, pero el mecanismo por el cual permiten la acumulación de fotorreceptores en el núcleo sigue sin resolverse. La comparación de secuencias de numerosas proteínas relacionadas con FHY1 indica que solo se conservan la NLS ubicada en el extremo N y el dominio de interacción phyA ubicado en el extremo C. Demostramos que estas dos partes de FHY1 son suficientes para la función de FHY1. La acumulación nuclear de phyA se inhibe en presencia de altos niveles de variantes de FHY1 que no pueden entrar en el núcleo. Además, la acumulación nuclear de phyA se vuelve independiente de la luz y de FHY1 cuando una secuencia de NLS se fusiona con phyA, lo que sugiere fuertemente que FHY1 media la importación nuclear de phyA activado por la luz. De acuerdo con esta idea, FHY1 y FHY3 se vuelven funcionalmente prescindibles en plántulas que expresan una versión constitutivamente nuclear de phyA. Nuestros datos sugieren que el mecanismo descubierto en Arabidopsis se conserva en plantas superiores. Además, este mecanismo nos permite proponer un modelo que explique por qué phyA necesita una vía de importación nuclear específica.

The phytochrome (phy) family of photoreceptors is of crucial importance throughout the life cycle of higher plants. Light-induced nuclear import is required for most phytochrome responses. Nuclear accumulation of phyA is dependent on two related proteins called FHY1 (Far-red elongated HYpocotyl 1) and FHL (FHY1 Like), with FHY1 playing the predominant function. The transcription of FHY1 and FHL are controlled by FHY3 (Far-red elongated HYpocotyl 3) and FAR1 (FAr-red impaired Response 1), a related pair of transcription factors, which thus indirectly control phyA nuclear accumulation. FHY1 and FHL preferentially interact with the light-activated form of phyA, but the mechanism by which they enable photoreceptor accumulation in the nucleus remains unsolved. Sequence comparison of numerous FHY1-related proteins indicates that only the NLS located at the N-terminus and the phyA-interaction domain located at the C-terminus are conserved. We demonstrate that these two parts of FHY1 are sufficient for FHY1 function. phyA nuclear accumulation is inhibited in the presence of high levels of FHY1 variants unable to enter the nucleus. Furthermore, nuclear accumulation of phyA becomes light- and FHY1-independent when an NLS sequence is fused to phyA, strongly suggesting that FHY1 mediates nuclear import of light-activated phyA. In accordance with this idea, FHY1 and FHY3 become functionally dispensable in seedlings expressing a constitutively nuclear version of phyA. Our data suggest that the mechanism uncovered in Arabidopsis is conserved in higher plants. Moreover, this mechanism allows us to propose a model explaining why phyA needs a specific nuclear import pathway.

تعتبر عائلة المستقبلات الضوئية ذات الكروم النباتي (phy) ذات أهمية حاسمة طوال دورة حياة النباتات الأعلى. الاستيراد النووي المستحث بالضوء مطلوب لمعظم استجابات الكروم النباتي. يعتمد التراكم النووي لـ phyA على اثنين من البروتينات ذات الصلة تسمى FHY1 (HYpocotyl 1 الممدود بالأحمر البعيد) و FHL (FHY1 Like)، مع لعب FHY1 للوظيفة السائدة. يتم التحكم في نسخ FHY1 و FHL بواسطة FHY3 (HYpocotyl 3 الممتد بالأحمر البعيد) و FAR1 (استجابة ضعف FAr - red 1)، وهو زوج من عوامل النسخ ذات الصلة، والتي تتحكم بالتالي بشكل غير مباشر في التراكم النووي لـ phyA. يتفاعل FHY1 و FHL بشكل تفضيلي مع الشكل المنشط للضوء من phyA، ولكن الآلية التي تمكن من تراكم المستقبلات الضوئية في النواة لا تزال دون حل. تشير مقارنة تسلسل العديد من البروتينات المرتبطة بـ FHY1 إلى أنه يتم الحفاظ فقط على NLS الموجود في الطرف N ومجال تفاعل phyA الموجود في الطرف C. نثبت أن هذين الجزأين من FHY1 كافيين لوظيفة FHY1. يتم تثبيط التراكم النووي لـ phyA في وجود مستويات عالية من متغيرات FHY1 غير القادرة على دخول النواة. علاوة على ذلك، يصبح التراكم النووي لـ phyA مستقلاً عن الضوء و FHY1 عندما يندمج تسلسل NLS مع phyA، مما يشير بقوة إلى أن FHY1 يتوسط الاستيراد النووي لـ phyA المنشط بالضوء. وفقًا لهذه الفكرة، يصبح FHY1 و FHY3 قابلين للاستغناء عنهما وظيفيًا في الشتلات التي تعبر عن نسخة نووية من phyA. تشير بياناتنا إلى أن الآلية التي تم الكشف عنها في الأرابيدوبسيس محفوظة في النباتات الأعلى. علاوة على ذلك، تسمح لنا هذه الآلية باقتراح نموذج يشرح سبب حاجة phyA إلى مسار استيراد نووي محدد.