I geni hslU e cplX , tra loro correlati dal punto di vista funzionale, codificano due proteine con attività proteasica ATP-dipendente che vengono sintetizzate in seguito a shock termico. Il gene hslU forma sempre un operone bicistronico con hslV ed il suo prodotto potrebbe essere assimilato ad una chaperonina molecolare, poichè è capace, in Escherichia coli, di disaggregare alcune proteine anormali, danneggiate da shock termico, e di presentarle alla proteina HslV, da cui vengono degradate. Il gene clpX codifica in E.coli una chaperonina e fa parte dell’operone clpPX, un tipo di organizzazione non conservato, poiche’ in molti altri organismi i due geni sono localizzati in regioni diverse del cromosoma. Le analogie funzionali e strutturali dei prodotti dei due geni suggeriscono che essi siano in qualche modo evolutivamente correlati. Per questo motivo e’ stata condotta un’analisi dettagliata delle proteine HslU e ClpX da tutti quegli organismi in cui l’una e/o l’altra sono presenti. L’analisi comparativa di tutte le proteine ClpX ed HslU note ha consentito di ricostruirne la possibile storia evolutiva. Il fatto che entrambi i geni siano assenti negli archaea suggerisce che la loro origine sia successiva alla comparsa dell’ ultimo progenitore comune. L’analisi della loro struttura dimostra inoltre che si tratta di geni modulari, costruiti grazie ad estesi eventi di rimescolamento di mini-geni ancestrali codificanti domini funzionali e/o strutturali. Secondo il modello proposto per la ricostruzione della loro storia evolutiva, un gene ancestrale comune costituito da tre regioni (presenti nei geni clpX e hslU odierni), sarebbe andato incontro ad una duplicazione paraloga. La divergenza tra le due copie sarebbe avvenuta per inserzione di domini differenti nei due geni, e per riarrangiamenti interni sia nei domini preesistenti che in quelli neoacquisiti. Successivamente geni ortologhi sarebbero andati incontro a profonde modificazioni che potrebbero rispecchiare la differente funzione che la stessa proteina svolge in organismi diversi. Infine, poichè clpX è presente anche negli eucarioti, è plausibile supporre che esso sia stato da questi acquisito da un organismo donatore appartenente al dominio dei batteri, in accordo con le recenti teorie che suggeriscono la costruzione delle cellule eucariotiche per eventi di sinologia tra antenati degli archei e dei batteri