Stres koşulları altında `Endoplazmik Retikulum (ER)` lümeni içerisinde katlanmamış proteinlerin oluşması ve bu tür proteinlerin şaperonlarca yok edilememesi `Endoplazmik Retikulum Stresi` ne neden olur. Bu stres, yapay olarak dışarıdan `tunikamisin` gibi, protein katlanmasını engelleyen ajanlar ilede oluşturulabilmektedir. ER stresi altında hücrede bazı genlerin ifadesi artmaktadır. Bu genlerin ifadesindeki artış, proteinlerin katlanmasını teşvik ederek, hücrenin ER stresine karşı koymasını sağlayan ve `Katlanmamış Protein Yanıtı` olarak isimlendirilen yanıtı başlatmaktadır. Proteinlerin doğru katlanmasını sağlamak için disülfid bağlarının oluşması, bu bağlarının oluşması için ise moleküler oksijenin kullanılması gerekmektedir. Bunun sonucunda ER' de hidrojen peroksit (H2O2) gibi reaktif oksijen türleri (ROS) oluşmaktadır. Başta H2O2 olmak üzere, ROS' lar hücrede oksidatif hasara neden olmaktadır. Bitkiler ROS' ların oluşurduğu oksidatif hasarı engellemek için enzimatik ve enzimatik olmayan sistemler geliştirmişlerdir. Son yıllarda ROS' ların zararlı etkileri yanında, yararlı etkileri olduğuda bulunmuştur. Buna göre ROS' lar belirli bir konsantrasyona kadar çevresel streslere karşı verilen yanıtlarda sinyal iletici moleküller olarakta iş görmektedirler. Çalışmada, ER stresinin antioksidan savunma sistemi ve redoks dengesi üzerine etkileri aydınlatılmış. Ayrıca kloroplast, mitokondri ve peroksizomlarda üretilen ROS' ların ER stresi ile ilişkisi açığa çıkarılmıştır.

Accumulation of unfolded proteins caused by inefficient chaperone activity in 'Endoplasmic Reticulum' under salinity and osmotic stresses is called 'Endoplasmic Reticulum Stress'. Under normal condition, this stress can be induced by heavy secretory protein pathway load. On the other hand, exogenous application of antibiotic tunicamycin -which inhibits protein folding- can also induce ER stress artificially. Increase in gene expression due to ER stress induces a response called 'Unfolded Protein Response', which increases protein folding capacity and induces some responses that alleviate ER stress. Formation of disulfide bonds, which are produced by using molecular oxygen, is needed for correct protein folding. As a result of this process, reactive oxygen species (ROS) such as H2O2 is produced in ER. Increased production of ROS results in oxidative damage in cells. Plants have enzymatic and non-enzymatic antioxidant systems to prevent oxidative damage which is produced by ROS. Considering this gap in the literature, we aimed to investigate the organaller production of ROS, in mitochondria, chloroplast and peroxisomes and the effect of this ROS on antioxidant defense system and redox state in these compartments during `ER stress` and `Unfolded Protein Response`.

110