Emerging evidence shows that placental aquaporin-9 (AQP9) is notinvolved in the transfer of water between the mother and the fetus.However, its role in human placenta is still unknown. AQP9 is anaquaglyceroporin that also permeates other solutes such as lactate. Inbrain, AQP9 may transport lactate as an alternative energy substrate.OBJECTIVE: Our aim was to evaluate the participation of AQP9 inthe lactate transfer across the human placenta.METHODS: This study was approved by the ethics committee of theHospital Nacional Dr. Prof. A. Posadas. Explants from normal termplacentas were cultured in low glucose with or without L-lactate, andin presence and absence of AQP9 inhibitors (0.3 mM HgCl2, a general blocker of AQPs, or 0.5mM Phloretin, to block AQP9). Normalglucose medium was used as control. Cell viability was assessed byMTT assay and LDH release. Apoptosis indexes were analyzed byBax/Bcl-2 protein expression ratio and TUNEL assay.RESULTS: In low glucose medium, MTT decreased while LDHrelease did not change compared to controls, suggesting that celldeath is not due to necrosis. Moreover, Bax/Bcl-2 ratio and apoptoticnuclei increased (n=5, p <0.02) and the blocking of AQP9 did notabrogate apoptosis. However, when explants were cultured in lowglucose medium supplemented with L-lactate, explant viability andapoptotic indexes were similar to controls indicating that L-lactatecould be replacing glucose as an energy substrate. In this case, theblocking of AQP9 resulted in an increase in cell death (n=4, p <0.05),proposing that this protein has a role in lactate transport.CONCLUSION: Our results show that placental AQP9 may havea key role in lactate transport as an alternative energy substrate.Thus, the blocking of lactate transport mediated by AQP9 negativelyaffects the survival of trophoblast cells.

Fil: Damiano, Alicia Ermelinda. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Ciencias Biológicas. Cátedra de Biología Celular y Molecular; Argentina

Fil: Sierra, Matias Nicolas. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Ciencias Biológicas. Cátedra de Biología Celular y Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay; Argentina

Fil: Medina Mora, Yollyseth Astrid. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay; Argentina

Fil: Szpilbarg, Natalia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Fisiología y Biofísica Bernardo Houssay; Argentina

LXV Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Investigación Clínica; LXVIII Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Inmunología y Reunión Anual de la Asociación Argentina de Fisiología

Fil: Anud, Carolina Valeria. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Ciencias Biológicas. Cátedra de Biología Celular y Molecular; Argentina

Sociedad Argentina de Investigación Clínica

Asociación Argentina de Fisiología

Sociedad Argentina de Inmunología