Son muchos los procesos industriales, actualmente desarrollados por fermentación, susceptibles de realizarse en reactores enzimáticos con rendimientos elevados y minimización de las etapas de separación. En este sentido, los procesos fermentativos registran consumo de sustrato, al trabajar con microorganismos, que no es directamente empleado en la formación de producto sino en su propio mantenimiento celular. Debido a la complejidad de las rutas bioquímicas desarrolladas en su interior es posible la formación de productos secundarios cuando se modifican las condiciones de operación: pH, temperatura, etc. Y por otra parte, siempre es preciso emplear etapas de separación del producto de interés. La utilización de reactores enzimáticos vendría a solventar los problemas de cualquier fermentación convencional, aunque pasarían primero por la necesaria inmovilización de las enzimas en un soporte adecuado y requerirían el mantenimiento de su actividad durante largos periodos de tiempo, dado su elevado coste. Es precisamente en esta línea donde se inserta el trabajo realizado en la presente memoria, en la que se ha desarrollado el estudio de la cinética de desactivación de las enzimas glucosa oxidasa (GOD) y catalasa (CAT). En dicho sistema, la enzima glucosa oxidasa actúa como enzima principal oxidando glucosa hasta ácido glucónico y peróxido de hidrógeno, mientras la enzima catalasa favorece la descomposición de dicho compuesto. Ambas enzimas son desactivadas por el peróxido de hidrógeno de forma irreversible. Se propone un soporte adecuado para la inmovilización de ambas enzimas y se cuantifica cuál es su contribución a la estabilidad del conjunto enzimático, proponiendo ecuaciones de desactivación de tipo polinómico (empíricas) y basadas en un mecanismo cinético con significado físico claro.