Los modelos de sustitución de aminoácidos basados en estabilidad de plegamiento permiten inferir la evolución molecular de las proteínas teniendo en cuenta algunos vínculos impuestos por la biofísica, pero no pueden representar el efecto de las mutaciones sobre la estructura nativa. Para superar esta limitación el grupo con el cual he realizado el TFM ha propuesto predecir estos efectos a través del análisis de modos normales en el espacio de ángulos de torsión. El resultado principal de este trabajo muestra que la inclusión de este factor estructural en los modelos de sustitución mejora las predicciones de la entropía y la tasa de sustitución en cada posición de un alineamiento múltiple, y permite explicar la relación observada entre conservación de secuencia en cada posición y magnitudes estructurales como el número de contactos nativos . Dada la naturaleza biofísica del modelo, esta mejora apunta a posibles principios que rigen la evolución de proteínas y ofrece posibles mejoras en la inferencia filogenética respecto a los modelos empíricos que no tienen en cuenta la estructura

Máster Universitario en Bioinformática y Biología Computacional