La fructosa-1, 6-bisfosfatasa (fbpasa) fotosintética es una enzima clave del ciclo de asimilación del co2 por la planta durante la fotosíntesis. Al igual que otras enzimas del ciclo su actividad se incrementa en la iluminación a causa del incremento de ph y concentración de mg++ estromático así como por la reducción de grupos disulfuro esenciales. Esta enzima ha sido considerada tradicionalmente soluble en el cloroplasto; sin embargo trabajos recientes indican que se encuentran en bajo porcentaje unida a la membrana. Nuestra hipótesis inicial de trabajo planteaba la unión de la enzima a la membrana tilacoidal como forma más rápida y efectiva de llevar a cabo su activación reductiva por la cadena de transporte electrónico. Para ello hemos analizado la influencia de los cambios estromáticos en la transición oscuridad-luz sobre la asociación de la fbpasa a tilacoides. Así se ha demostrado que al variar la fuerza iónica en el medio de lisis se obtiene hasta un 50% de actividad fbpasa unida a membranas. Los alcoholes alifáticos y el dioxano muestran un efecto similar. Se han visto diferencias en cuanto a la estabilidad térmica y en función de ph de les formas soluble y ligada a membranas de la fbpasa. Asimismo se ha visto que la enzima asociada a membranas muestra una activación por la luz sin la adición de ningún componente estromático, indicando que el sistema activante permanece unido a tilacoides. En un intento de integrar los resultados obtenidos dotándolos de un significado fisiológico podemos imaginar que al comienzo de la iluminación con el incremento del ph y concentración de mg++ y k+ se induce un cambio conformacional en la enzima y una neutralización de carga que facilita la unión con la membrana en estrecha relación con el sistema activante vía interacciones hidrofóbicas. De esta forma la reducción de la enzima se podría realizar de una manera más eficiente al encontrarse integrada vectorialmente en el transporte electrónico.

Tesis Univ. Granada, Facultad de Farmacia. Leída el 25-11-88

Reducción alta