La fructuosa-1,6-bisfosfatasa fotosintética es una enzima clave del ciclo de Benson-Calvin, ciclo fundamental en la fotosíntesis de las plantas. El trabajo ha consistido en el estudio de la síntesis de la fructosa-1,6-bisfosfatsa fotosintética por la luz, y en el análisis y lugar de la codificación y síntesis de la enzima en hojas de guisante (pisum sativum var. Lincoln). De los resultados obtenidos se llegaron a las siguientes conclusiones: 1.-la luz induce la síntesis de la fructosa-1,6-bisfosfatasa fotosintética proporcionalmente a la intensidad lumínica en las primeras 15 horas de iluminación. A mas altos flujos lumínicos este incremento se prolonga hasta 50h. 2.-la síntesis de la fbpasa esta activada por longitudes de onda del azul lejano, por lo que se deduce una regulación por fotoreceptores de tipo flavínico, y no por fitocromo. 3.-la vida media de la fbpasa resulta ser de 20 horas. El nivel máximo de enzima tiene lugar a los 4 días. 4.-la fbpasa es codificada en el núcleo, apareciendo en el citoplasma como precursor de 59kd de pm. Este se identifica con anticuerpos contra la proteína madura. 5.-desde el citoplasma el precursor de la fbpasa pasa al cloroplasto perdiendo un péptido de transito formado aproximadamente por 100 aminoácidos. 6.-un pulso de 35s metionina in vivo demuestra una coexistencia de la forma precursora y madura de la fbpasa a las 4 horas de iluminación. Con posterioridad solo se identifica la forma madura del enzima.

Univ. de Granada, Fctd. de Farmacia. Leída 1988

Reducción alta