[ES] [Antecedentes]: Los pólenes de llantén (Plantago lanceolata L.) y olivo (Olea europaea L.) son importantes causas de polinosis en amplias zonas de América del Norte, Australia y el área Mediterránea. Los alérgenos mayoritarios de ambas plantas, denominados Pla l 1 y Ole e 1 respectivamente, comparten un 38.7% de sus secuencias aminoacídicas. [Objetivo]: Analizar la posible reactividad cruzada entre dichos alérgenos. [Métodos]: Se usaron diversos anticuerpos y sueros de pacientes en experimentos de inmunoblot e inmunocitoquímica. [Resultados]: Dos anticuerpos anti-Pla l 1 fueron capaces de reaccionar con tres polipéptidos de los extractos proteicos de polen de olivo, que corresponden a las tres formas de glucosilación de Ole e 1 (18-22 kDa) previamente descritas. Además, la proteína Pla l 1 fue localizada en el citoplasma de las células vegetativa y generativa del polen maduro de P lanceolata. Sobre secciones de polen de olivo, dichos anticuerpos anti-Pla l 1 produjeron un marcado signifi cativo tanto en el citoplasma de la célula vegetativa como en la exina y el material adherido a esta capa externa de la pared del polen. Por otra parte, el anticuerpo 10H1 anti-Ole e 1 mostró reacción cruzada con proteínas de pesos moleculares aparentes similares a las variantes de Pla l 1 (16-20 kDa). En secciones de polen de Plantago, el anticuerpo 10H1 reconoció proteínas localizadas en el citoplasma de las células vegetativa y generativa. La reacción cruzada fue confi rmada usando sueros de pacientes alérgicos al polen de una u otra planta. [Conclusión]: Ambos alérgenos comparten epítopos comunes, que pueden ser reconocidos por distintos anticuerpos y sueros de pacientes, aunque la relevancia clínica de esta similitud antigénica parece ser escasa.

[EN] [Background]: English plantain (Plantago lanceolata L.) and olive (Olea europaea L.) pollens are important causes of pollinosis in large areas of North America, Australia, and the Mediterranean basin. The major pollen allergens of both plants, Pla l 1 and Ole e 1, share 38.7% of their amino acid sequences. [Objective]: To analyze putative cross-reactivity between these 2 proteins. [Methods]: Several antibodies and patients’ sera were used in immunoblot and immunocytochemistry experiments. [Results]: Two anti-Pla l 1antibodies were able to bind to 3 polypeptides from olive pollen protein extracts, which correspond to the 3 glycosylation isoforms of Ole e 1 (18-22 kDa) previously described. Moreover, Pla l 1 protein was found in the cytoplasm of both the vegetative and the generative cells of P lanceolata mature pollen. On olive pollen sections, these anti-Pla l 1 antibodies displayed signifi cant labeling in the cytoplasm of the vegetative cell and in both the exine and the material adhering to this outer layer of the pollen wall. In addition, the anti-Ole e 1 antibody 10H1 was found to cross-react with proteins of similar masses (16-20 kDa) to Pla l 1 variants. In Plantago pollen sections, the 10H1 antibody recognized proteins located in the cytoplasm of both the vegetative and generative cells. Cross-reaction was confirmed using sera from patients allergic to either plant pollen. [Conclusion]: Both allergens share common epitopes, which can be cross-recognized by different antibodies and sera from different patients, although this antigenic similarity seems to have little clinical relevance.

This work was funded by projects AGL2003-00719 and MEC BFU2004-00601/BFI.

7 páginas, 7 figuras.

Peer reviewed