La utilización de enzimas en reacciones biocatalíticas ofrece numerosas ventajas que incluyen quimio-, regio y estéreo-especificidad bajo condiciones suaves de reacción. Sin embargo, presenta ciertos inconvenientes como son una baja estabilidad de la enzima a lo largo del tiempo, así como dificultades para su recuperación y reutilización. Para superar estos inconvenientes, se ha propuesto la inmovilización de enzimas en soportes sólidos. Hasta el momento se han utilizado como soportes de enzimas principalmente; polímeros, materiales comerciales, y materiales silíceos mesoporosos. Entre ellos, los materiales silíceos mesoporosos ordenados (MSMO) diseñados a medida ofrecen altas áreas superficiales, y un diámetro de poro adecuado para acomodar moléculas de enzima en el interior de sus poros. Pero para evitar el lixiviado de la enzima se requiere funcionalizar el soporte con grupos orgánicos que refuercen una interacción específica entre la enzima y el soporte [1,2]. En este trabajo se propone la utilización de materiales metalo-orgánicos (MOF) como soportes de enzimas, que son materiales porosos, altamente cristalinos y que consisten en la unión de un metal o un óxido metálico conectado a través de un ligando orgánico. A diferencia de los materiales MSMO, algunos MOF poseen grupos funcionales en su estructura sin necesidad de realizar un tratamiento post-síntesis. Además, los MOF poseen propiedades únicas como son altas áreas superficiales (de hasta 10.000 m2/g), y gran porosidad intercristalina e intracristalina. Hasta el momento se han utilizado en diversas aplicaciones como: almacenamiento de gases, catálisis heterogénea, liberación de fármacos, sensores, e inmovilización de proteínas o enzimas de bajo peso molecular [3,4]. La novedad de este trabajo radica en aprovechar los volúmenes huecos intercristalinos mesoporosos (entre 2 y 50 nm de diámetro) que se generan cuando se agregan nanocristales de MOF, para inmovilizar moléculas de enzima en su interior. Se han empleado dos tipos de enzimas; lacasa de Myceliopthora thermophila y β-glucosidasa de Aspergillus niger, y como soportes los materiales nanocristalinos MIL-53(Al), con y sin grupos amino

Trabajo presentado en la Reunión de la Sociedad Española de Catálisis SECAT'15, celebrada en Barcelona (España) del 13 al 15 de julio de 2015.

Este trabajo ha sido financiado por el Gobierno de España a través del proyecto MAT2012-31127.

Peer Reviewed