Lecitase Ultra foi imobilizada por meio de duas estratégias diferentes: ligação covalente em brometo de cianogênio-agarose e por ativação interfacial em octilagarose. Os derivados foram submetidos a diferentes modificações químicas (aminação, glutaraldeído ou ácido 2,4,6-trinitrobenzensulfonic (TNBS)), a fim de verificar o efeito nas propriedades catalíticas das enzimas imobilizadas. A modificação com glutaraldeído da enzima imobilizada ou modificada e aminada permitiu melhorar a estabilidade da enzima imobilizada, tanto em pH7 e 9 (em torno de 10 vezes), mas apenas a enzima aminada melhorou a estabilidade em pH5. A aminação melhorou a estabilidade de octilLecitase, ao mesmo tempo em que reduziu a estabilidade da imobilizada por covalência. E a modificação com TNBS apenas melhora a estabilidade da enzima imobilizada covalentemente, por um fator de 10 vezes, em pH9.

Os autores agradecem ao apoio do Governo Espanhol e ao CNPq (Brasil), pelas bolsas de doutorado para Ms. García-Galán (Governo Espanhol) e o Sr. dos Santos (CNPq, Brasil).

Trabajo presentado en el XX Congresso Brasileiro de Engenharia Química, celebrado en Florianópolis (Brasil) del 19 al 22 de octubre de 2014.

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