Los isómeros son móleculas que, aún teniendo la misma composición atómica, presentan estructuras químicas diferentes. Los distintos isómeros de una misma molécula pueden presentar características funcionales únicas, de modo que la obtención de uno u otro isómero en un proceso industrial puede determinar su uso y, por tanto, afectar dicho proceso. Las enzimas que catalizan la conversión de isómeros entre diferentes formas isoméricas se denominan isomerasas. Conseguir isomerasas robustas, capaces de funcionar a altas temperaturas, puede ser de gran interés para aquellos procesos industriales en los que es imprescindible disponer de un isómero concreto, que puede ser el precursor único de una reacción determinante en el proceso industrial, o bien poco abundante en la Naturaleza. Una isomerasa de interés es la chalcona isomerasa. Esta enzima cataliza el primer paso para la síntesis de una serie de productos relevantes para la industria, tales como flavonoides, flebofenos y taninos, colorantes naturales con propiedades antioxidantes, utilizados en alimentación, cosmética y medicina, y cuya síntesis química es actualmente muy costosa. Las chalconas isomerasas eran enzimas descritas únicamente en plantas hasta 2004, año en el que se identificaron bioinformáticamente chalconas isomerasas en bacterias y levaduras (1), y se demostró su actividad en una proteína de Eubacterium ramulus (2) . Nosotros hemos identificado bioinformáticamente chalconas isomerasas en varios grupos microbianos. Estudios preliminares permiten definir tres tipos de chalconas isomerasas en procariotas, que se distribuyen diferencialmente en distintos grupos bacterianos y en arqueas. Asimismo, hemos identificado potenciales chalconas isomerasas en organismos termófilos, con el interés industrial que este hallazgo supone. Actualmente estamos trabajando en demostrar experimentalmente la actividad chalcona isomerasa de los tres tipos de proteínas análogas identificadas, así como caracterizar y comparar dicha actividad en distintas condiciones de temperatura y pH. Bibliografía: 1 Gensheimer, M., and Mushegian, A. 2004. Chalcone isomerase family and fold: No longer unique to plants. Protein Science 13: 540-544 2 Herles, C., Braune, A. and Blaut, M. 2004. First bacterial chalcone isomerase isolated from Eubacterium ramulus. Arch Microbiol 181: 428-434

Thermostable isomerase Processes for Biotechnology, ERA-IB-16-049, PCIN2016-129.

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