La glicinina, proteína de reserva de la soja, presenta un gran interés para la industria de los alimentos, dado que se le atribuyen diversas propiedades beneficiosas para la salud, tales como la reducción de los niveles de colesterol en plasma y propiedades antioxidantes. Esto hace que las proteínas de la soja se están empleando cada vez con mayor frecuencia como ingrediente funcional en una gran variedad de alimentos. Sin embargo, no todas las propiedades biológicas asociadas a esta proteína son potencialmente beneficiosas. La soja está considerada como uno de los ocho principales alimentos causantes de alergias alimentarias, siendo la glicinina uno de sus alérgenos mayoritarios, lo que limita su uso como ingrediente funcional alimentario. El enmascaramiento y/o eliminación de la inmunorreactividad de la glicinina; así como, el estudio de las propiedades de los productos derivados de la aplicación de estrategias que permitan alcanzar este hito es una temática de interés y el objetivo fundamental de la presente memoria. La combinación de diferentes metodologías con el fin de modificar la estructura de las proteínas puede ser una herramienta eficaz para la obtención de nuevos ingredientes. El número de trabajos acerca de la aplicación de este procedimiento para obtener nuevos péptidos hipoalergénicos y con propiedades antioxidantes a partir de proteínas de interés alimentario es escaso. Las investigaciones han implicado el uso de un gran número de técnicas de separación convencionales y proteómicas. Se ha estudiado como afecta la glicación, la hidrólisis enzimática y la combinación de ambas en la inmunorreactividad y capacidad antioxidante de la glicinina de soja con el objetivo de desarrollar nuevos ingredientes funcionales hipoalergenicos. La inmunorreactividad de las proteínas y glicopéptidos se determinó mediante western-blot y ELISA empleando IgG de conejos inmunizados con proteínas de soja e IgE de pacientes alérgicos a la misma. Las propiedades antioxidantes de las proteínas de partida y los correspondientes productos de digestión gastrointestinal in vitro se determinaron por los métodos ABTS, ABTS-HRP-H2O2, ORACFL y PCL. Los estudios realizados han permitido establecer las condiciones experimentales para lograr una glicación efectiva de la glicinina de soja y baja formación de productos de la reacción de Maillard potencialmente perjudiciales para la salud (advanced glycation end products, AGES). La formación cuantitativa de productos derivados de otras etapas exigiría de procesos de purificación largos y costosos. Por tanto, la inhibición selectiva es una vía novedosa y adecuada de obtener la producción mayoritaria de productos derivados de una etapa en concreto con estructura y propiedades específicas. Los resultados han indicado además que la desnaturalización irreversible de la proteína por tratamiento en medio básico extremo podría ser una estrategia adecuada para enmascarar la inmunorreactividad de la proteína. Los estudios sugieren que los epítopos responsables de la inmunorreactividad de la proteína son de tipo conformacionales. La glicación efectiva de la proteína permite la reducción de la inmunorreactividad de la glicinina de soja. Los estudios de hidrólisis indican que la digestibilidad de las cadenas individuales que forman la glicinina de soja por enzimas digestivas es distinta y que los procesos de desnaturalización y glicación en las condiciones ensayadas no afectan la digestibilidad de la glicinina de soja. Vía hidrólisis de la glicinina, glicinina desnaturalizada y glicinina glicada se han obtenido péptidos hipoalergénicos y antioxidantes. Por tanto, los procedimientos propuestos han permitido realizar modificaciones estructurales de la proteína que han dado lugar a la obtención de productos derivados de glicinina que podrían potencialmente ser utilizados como nuevos ingredientes funcionales hipoalergénicos y antioxidantes.

Memoria presentada por Jose Manuel Silván Jiménez para optar al grado de Doctor en Ciencia y Tecnología de los Alimentos.

Peer reviewed

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