
doi: 10.51161/conbraqui/7
Introdução: A neurotoxina botulínica do sorotipo A (BoNT/A) é a uma metaloproteinase dependente de zinco e corresponde a um dos sete tipos sorológicos produzidos pela bactéria Clostridium botulinum. Dos sete tipos sorológicos, a BoNT/A é a mais utilizada com finalidades estéticas e está presente em várias marcas comerciais como Botox®, Dysport®, Xeomin®, entre outras. Objetivos: Nesta pesquisa foram desenvolvidos scripts para produção de imagens no software RasMol 2.7.4.2, com o objetivo de visualização da estrutura bioquímica da BoNT/A, seus domínios e subdomínios. Material e métodos: Inicialmente foi realizado um levantamento de arquivos do tipo PDB no site Protein Data Bank sobre a BoNT/A. Após a seleção dos melhores arquivos, foram desenvolvidos vários scripts para a observação da estrutura e domínios da BoNT/A. Resultados: Nos scripts produzidos foi observado que a BoNT/A é formada 1296 resíduos de aminoácidos, organizados em três domínios: 1) o domínio de ligação com o receptor: que é formado pelos resíduos de aminoácidos 873-1295 e corresponde a região responsável pela ligação da BoNT/A com o terminal pré-sináptico do neurônio; 2) o domínio de translocação: que é formado pelos resíduos 448-872 e é responsável por perfurar a membrana do endossomo e expor o domínio catalítico ao citossol, após a toxina ser endocitada; e 3) o domínio catalítico: que é formado pelos resíduos 1-437. É nesta região em que se encontra o sítio catalítico dependente de zinco. É esta região da BoNT/A que desempenha o efeito de bloqueador neuromuscular ao degradar a proteína associada ao sinaptossoma de 25 kDa (SNAP-25). Conclusão: Os scripts desenvolvidos produziram imagens que puderam demonstrar os domínios e subdomínios da BoNT/A. O estudo estrutural da BoNT/A é importante para compreender melhor a função de cada parte da molécula no processo de bloqueio neuromuscular da toxina. O desenvolvimento de futuras pesquisas na área de Bioinformática podem ser importantes para produção de novas moléculas sintéticas, biologicamente mais seguras, que possam ser utilizadas em procedimentos estéticos.
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