El gluten de trigo representa aproximadamente el 72% de las proteinas del trigo. Es un sub-producto del proceso de extraccion del almidon, y esta disponible en grandes cantidades y relativamente a bajo costo. La hidrolisis enzimatica utilizando enzimas comerciales es una de las alternativas que permiten obtener peptidos bioactivos, conjuntamente con el proceso de fermentacion y la digestion gastrointestinal in vivo. Los peptidos producidos tienen caracteristicas que dependen de la proteina hidrolizada (sustrato), de la enzima y de condiciones de hidrolisis (pH, temperatura, relacion E/S, tiempo) que determinan el grado de hidrolisis (GH). Los peptidos pueden tener diferentes tipos de propiedades bioactivas, entre las que se destacan la inhibicion de la Enzima Convertidora de Angiotensina I (ACE I), que puede ser asociada a un efecto anti-hipertensivo, y las propiedades antioxidantes. La hipertension arterial es un problema de gran importancia socio-sanitaria, y constituye uno de los principales factores de riesgo cardiovascular. Uno de los mecanismos antihipertensivos es la inhibicion de la ACE I, que desempena un papel muy importante en la regulacion de la presion arterial. Los hidrolizados proteicos pueden presentar actividad antihipertensiva por este mecanismo y ser usados como ingredientes nutraceuticos. Por otra parte, los antioxidantes (AO) son adicionados durante el procesamiento de los alimentos para mejorar su estabilidad y calidad. Estos pueden actuar a traves de diferentes mecanismos: deteniendo la reaccion en cadena de oxidacion de las grasas mediadas por radicales libres, eliminando el oxigeno disuelto en el producto o complejando metales traza que facilitan la oxidacion. Los hidrolizados proteicos pueden presentar actividad antioxidante (AAO) y ser usados en sistemas de alimentos como aditivos o como ingredientes nutraceuticos. Los objetivos del trabajo fueron obtener extractos de hidrolizados proteicos por medio de fraccionamientos por pH y evaluar la presencia de propiedades de inhibicion de ACE y AAO. Los hidrolizados de gluten de trigo fueron realizados utilizando dos enzimas comerciales: acidasa (Ac) y alcalasa (Al), preparandose hidrolizados con 3 diferentes grados de hidrolisis, medidos por el indice de TCA (14%, 22% y 32.6%) para cada enzima y con gluten tratado termicamente (GTT) como sustrato. Los extractos de peptidos fueron obtenidos por solubilizacion a pH 4, 6.5 y 9 y liofilizados. Para evaluar las propiedades de inhibicion de ACE, se empleo la tecnica que se basa en la inhibicion de la ACE I por los peptidos, y que utiliza como sustrato hipuril-histidil-leucina. Para evaluar la AAO se uso el metodo que utiliza el radical ABTS*+, que se basa en su decoloracion por los peptidos AO. El resultado se expreso como mmol Trolox/g proteina del extracto (TEAC). Los extractos de los hidrolizados obtenidos con ambas enzimas presentaron inhibicion de ACE, mientras que los extractos del gluten sin hidrolizar no presentaron actividad. Se realizo un ANOVA multifactor, relacionando el pH de extraccion y el grado de hidrolisis con el % de inhibicion de ACE. Si bien para los hidrolizados de Ac no hubo diferencias significativas con el grado de hidrolisis, se observo un efecto significativo del pH, siendo el pH de extraccion 6.5 el que presento mayor actividad (aproximadamente 70%). Los hidrolizados de gluten de trigo obtenidos con la enzima Ac presentaron en general, valores de inhibicion de ACE superiores a los obtenidos con la enzima Al. La eficacia del fraccionamiento por pH para obtener extractos con propiedades bioactivas concentradas dependio ademas del pH utilizado, de la enzima utilizada y del GH alcanzado, factores determinantes de la naturaleza de los peptidos obtenidos. Los extractos de los hidrolizados presentaron mayor AAO que los extractos de GTT. El ANOVA multifactor para los extractos de los hidrolizados obtenidos con Ac mostro diferencias significativas con el GH, siendo la muestra de ITCA de 14% la de mayor actividad. Tambien se observo que el extracto de pH 4 de la muestra de ITCA de 22% presento un valor de AAO semejante a los extractos del hidrolizado de 14%. Si bien algunos extractos de pH presentaron mas actividad que otros, el ANOVA multifactor no mostro un efecto significativo del pH. Sin embargo, para las muestras de mayor ITCA (22 y 32,6%), los extractos de pH 4 presentaron mayor actividad que a los otros pH. La AAO (expresada en mM de Trolox), aumento con la concentracion de proteinas, llegando a una saturacion luego de los 6 g/l. Asimismo, al considerar la concentracion de aminos libres, se saturo a 4,7 mEq/l de serina. Una hidrolisis suave permitio obtener muestras con buena AAO, sin embargo, si la hidrolisis continua las propiedades antioxidantes disminuyen. Respecto a la AAO de los extractos de Al, el ANOVA multifactor mostro diferencias significativas con el GH, siendo la muestra de ITCA 22% la que mostro la mayor AAO. A diferencia de lo observado para los hidrolizados de Ac, donde el pH no permitio la concentracion de la AAO, para los hidrolizados de Al, los extractos a pH 6.5 mostraron los mayores valores. Comparando los valores de IC50 obtenidos para la AOA de los extractos de pH 4 de los hidrolizados de ITCA 22%, aquellos de Al presentaron mayor AAO que Ac. La eficacia del fraccionamiento por pH para obtener fracciones con AAO concentrada dependio de la enzima utilizada y del GH alcanzado ya que ambos factores determinan la naturaleza de los peptidos obtenidos. Estos ensayos ponen en evidencia propiedades AO de compuestos que podrian ser utilizados como aditivos en la conservacion de alimentos. Respecto a los efectos AO y antihipertensivos, si bien se deberian confirmar con evaluaciones in vivo, estos estudios dan una indicacion de propiedades bioactivas de hidrolizados de gluten de trigo, que podrian incrementar el valor de subproductos de la industria alimentaria y podrian emplearse en la elaboracion de nuevos alimentos funcionales.