Das murine Polyomavirus kodiert drei Strukturproteine - VP1, VP2 und VP3 - welche zusammen die Virushülle bilden. Die äußere Hülle des Kapsides besteht aus dem Hauptstrukturprotein VP1, während die innere Hülle aus VP2 und VP3 besteht. Um detaillierte Einsichten in die Strukturen und Funktionen der kleinen Strukturproteine zu erlangen, wurden beide Proteine rekombinant in Escherichia coli als inclusion bodies produziert. Der Erfolg der Rückfaltung war abhängig von der Gegenwart bestimmter Detergenzien im Rückfaltungspuffer. Durch biophysikalische Untersuchungen wurde gezeigt, dass VP2 und VP3 monomere Proteine sind, welche einen hohen alpha-helicalen Sekundärstrukturanteil aufweisen. Die Funktion beider Proteine wurde in vitro durch die Komplexbildung mit VP1 und durch deren hämolytische Aktivität dargestellt. Der VP1-VP2 Komplex war fähig zu virusähnlichen Partikeln zu assemblieren, was es nun ermöglicht in Studien den Assemblierungsprozess zu analysieren.

The murine polyomavirus encodes three structural proteins, VP1, VP2 and VP3, which together form the viral capsid. The capsids outer shell is composed of the major capsid protein VP1, the inner shell consists of VP2 and VP3. In order to get a detailed insight into the structure and function of VP2 and VP3 they were produced recombinant in Escherichia coli as inclusion bodies. The success of refolding was dependent on the presence of detergent in the refolding buffer. VP2 and VP3 are monomeric and their structures exhibit a high alpha-helical content. The function of both proteins was monitored by complex formation with VP1, as well as by in vitro hemolytic activity of VP2 and VP3, which fits well into a postulated membrane interaction during viral infection. In addition, the VP1-VP2 complex retained its capability to assemble into virus like particles, unlocking studies to investigate the assembly process further.