Исследованы основные физико-химические свойства гидроксидного протеолитического фермента пищеварительного канала дрозофилы. Источником пептидгидролазы служили личинки инбредных линий дрозофилы дикого типа. На уровне экстрактов тканей, изолированных кишечников и высоко очищенного ферментного препарата определены температурный и рН оптимумы проявления активности пептидгидролазы, ее субстратная специфичность, устойчивость к действию ингибиторов, а также показано влияние на гидролитическую активность ионов металлов, хлорамфеникола, этидийбромида и других эффекторов. Обнаружена способность фермента сорбироваться на жестком полимерном носителе. Установлено, что структурная модификация иммобилизированной протеазы приводит к существенным изменениям ее субстратной специфичности. Определены кинетические показатели реакций гидролиза отдельных субстратов и другие параметры пептидгидролазы.

Досліджено основні фізико-хімічні властивості гідроксидного протеолітичного ферменту травного каналу дрозофіли. Біологічним джерелом пептидгідролази служили личинки інбредних ліній дрозофіли дикого типу. На рівні екстрактів тканин, ізольованих кишечників і високо очищеного ферментного препарату визначені температурний і рН оптимуми прояву активності пептидгідролази, її субстратна специфічність, стійкість до дії інгібіторів, а також показано вплив на гідролітичну активність іонів металів, хлорамфеніколу, етидійброміду та інших ефекторів. Виявлено здатність ферменту сорбуватися на твердому полімерному носії. Встановлено, що структурна модифікація імобілізованої протеази приводить до істотних змін її субстратної специфічності. Визначено кінетичні показники реакцій гідролізу окремих субстратів та інші параметри пептидгідролази.

The main physico-chemical properties of the alimentary drosophila hydroxide proteolitic enzyme canal were studied. The larvas of the wild drosophila lines were used as the peptide hydrolase biological source. The temperature and pH optimum as well as the substrate specificity were investigated on the drosophila bowel extracts and highly purified enzyme preparation. Also the tolerance to the inhibitors and the effects of metal ions as well as other effectors on its activity was showed. The enzyme ability to be sorbed on the tough polymer sorbent was established. The structure modification of the immobilised protease causes the substantive changes in its substrate specifity. Some kinetical and other parameters were measured.