В статье представлены результаты изучения белкового состава иммунобиологических препаратов из селезенки быка, методом электрофореза в полиакриламидном геле. Этот метод обладает большой разрешающей способностью в связи с тем, что разделение белковых смесей идет не только по заряду, но и по размерам и форме белковых глобул, что позволяет количественно оценить содержание в них как крупных белков, так и мелких полипептидов. Исследования проведены на образцах препарата Нуклеопептид, который производится с предварительным автолизом селезенки и препарата Лиелин, который производится без предварительного автолиза. Белковые компоненты исследуемых препаратов разделяли методом электрофореза в 1-3 мм пластинах 10 % полиакриламидного геля в присутствии додецилсульфата натрия. Наиболее четко их разделение происходило при нанесении в лунку геля 0,56 мг препарата. Исследование показало, что оба препарата содержат гетерогенную смесь белков. В Нуклеопептиде было выделено 16 белковых компонентов с молекулярными массами от 70 до 14 кДа, с преобладанием белков в диапазоне молекулярных масс 18-14 кДа и менее. В Лиелине было выделено 20 белковых компонентов с молекулярными массами от 14 и свыше 100 кДа, среди которых в значительном количестве присутствовали среднеи высокомолекулярные белки от 14 до 55 кДа, а преобладающими являлись 63 и 19,5 кДа. Полипептидные компоненты образцов разделяли методом электрофореза в пластинках 12,5 % полиакриламидного геля в присутствии 8 М мочевины и 0,1 % додецилсульфата натрия. Показано, что Нуклеопептид более насыщен различными низкомолекулярными соединениями 2-5 кДа, по сравнению с Лиелином. Очищенная ультрафильтрацией через мембраны УМ-5 и УМ-2 фракция Нуклеопептида содержит более низкомолекулярные пептиды 2,3-3,0 кДа, по сравнению с фракцией Лиелина, которая в основном содержит соединения 4,5-4,7 кДа.

Results of investigating the protein composition of bovine spleen-derived immunobiological preparations by PAAG electrophoresis were presented. PAAG is a high-resolution assay due to separating the protein mixture not only by the molecule charge, but also by its size and shape, allowing quantitative assessment not only of large protein, but also that of small polypeptide content. The study was performed on Nucleopeptide samples produced with preliminary spleen autolysis and on Lyelin samples produced without preliminary autolysis. The protein components of the test preparations were separated by electrophoresis in 1-3 mm 10 % PAAG sheets in the presence of sodium dodecyl sulphate. The separation was most cleancut when 0.56 mg of each preparation per well was added. It was demonstrated that both preparations contained heterogenous protein mixtures. 16 protein components with molecular weights of 70 to 14 kDa were isolated from Nucleopeptide with predominance of 18-14 kDa and lower-molecular proteins. From Lyelin, 20 protein components with molecular weights of 14 to 100 kDa and higher were isolated with considerable amounts of medium-and higher-molecular proteins of 14 to 55 kDa and predominance of 63 to 19.5 kDa proteins. The polypeptide components of the test samples were separated by electrophoresis in 12.5 mm PAAG sheets in the presence of 8 M urea and 0.1 % dodecyl sulphate. It was demonstrated that Nucleopeptide was more saturated with various low-molecular kDa compounds compared with Lyelin, the Nucleopeptide fraction purified by ultrafiltration through UM-5 and UM-2 membranes contains lower-molecular 2.3-3.0 kDa peptides compared with the Lyelin fraction containing mainly 4.5-4.7 kDa compounds.