Исследованы изменения термодинамических параметров глицинина, запасного 11S глобулина семян сои Glycine max, в результате ограниченного протеолиза папаином. Методом адиабатной сканирующей микрокалориметрии определены термодинамические параметры денатурации (температура, энтальпия, энтропия и свободная энергия Гиббса) интактного и модифицированного белков в зависимости от концентрации хлорида натрия в растворе. Установлено, что ограниченный протеолиз глицинина папаином приводит к понижению свободной энергии денатурации белка, то есть к понижению его термодинамической стабильности. Наблюдаемые закономерности в изменениях термодинамических параметров денатурации согласуются с ранее установленными изменениями молекулярных параметров.

Alterations of thermodynamic parameters of glycinin, soybean Glycine max storage 11S globulin, generated by papain limited proteolysis have been investigated. By using adiabatic scanning microcalorimetry method, denaturation thermodynamic parameters (temperature, enthalpy and free Gibbs energy) of intact and modified proteins were determined at different sodium chloride concentrations. It was determined that glycinin limited proteolysis with papain results in lower denaturation free energy of the protein, that is results in lower thermodynamic stability. The described alterations of glycinin thermodynamic parameters coincide with those of molecular parameters previously determined.